Péptidos de Suero

La fracci—n proteica de la leche contiene diferentes dos grupos principales de prote’nas, las case’nas y las prote’nas del suero l‡cteo. Los pŽptidos son secuencias relativamente peque–as de amino‡cidos y en este caso los pŽptidos de suero son estas peque–as prote’nas que se encuentran en la fracci—n que queda disuelta en el suero despuŽs de la precipitaci—n de las case’nas. Las prote’nas de suero l‡cteo son prote’nas de alta calidad nutricional, resisten la acidez estomacal pasando r‡pidamente al intestino y produciendo un aumento relativamente r‡pido de la concentraci—n de amino‡cidos disponibles en sangre.

Durante la digesti—n o hidr—lisis de las prote’nas tambiŽn se liberan pŽptidos, de hecho la mayor parte de las prote’nas son absorbidas en forma de pŽptidos y no como amino‡cidos libres. Cuando el tama–o de los pŽptidos es de m‡s de tres amino‡cidos son hidrolizados por las enzimas del borde en cepillo intestinal, mientras que los pŽptidos peque–os, di pŽptidos y tri pŽptidos pueden ser absorbidos y alcanzar la circulaci—n sangu’nea sin alterar su estructura lo que les permite adem‡s de suministrar amino‡cidos, ejercer funciones en el tracto gastrointestinal o a nivel general. A estos pŽptidos con funciones biol—gicas se les denomina pŽptidos bioactivos y entre algunas de sus funciones est‡n la de modificar el metabolismo celular, actuar como vaso-reguladores, factores de crecimiento, inductores hormonales, inmunomoduladores o neurotransmisores.

Muchos de estos pŽptidos son inactivos dentro de la secuencia de la prote’na original y durante la digesti—n gastrointestinal o la hidr—lisis enzim‡tica, son liberados y adquieren sus propiedades.

Principales PŽptidos bioactivos presentes en el suero l‡cteo:

• Beta-lactoglobulina.

  Es la prote’na de mayor tama–o. Representa en torno al 50-55% de las prote’nas del suero. Es una fuente de amino‡cidos esenciales y BCAA’s. Interviene en diferentes acciones metab—licas como son la protecci—n muscular, el ahorro de gluc—geno durante el ejercicio, la mejora en la absorci—n de las vitaminas liposolubles, presenta acci—n antihipertensiva, antimicrobiana, antioxidante, anticarcinogŽnica, inmunomoduladora, opioide o hipocolesterolŽmica entre otras.

• Alfa-lactoalbœmina.

  Prote’na presente en el suero que representa en torno al 20-25% de la fracci—n proteica. Excelente fuente de amino‡cidos esenciales, BCAA’s, tript—fano y ciste’na. Su consumo muestra acci—n antihipertensiva, antimicrobiana, prebi—tica, inmunomoduladora, opioide e incluso anticancer’gena. Se ha relacionado con la disminuci—n del estrŽs y la prevenci—n de la alteraci—n cognitiva.

• Inmunoglobulina.

  Entorno al 10-15% de la prote’na de suero. IgA, IgD, IgE, IgM. La m‡s importante es IgG. Actœan como anticuerpos protegiendo de infecciones y agentes pat—genos ya que son capaces de reducir la adhesi—n de microorganismos, el metabolismo bacteriano, eliminar bacterias as’ como neutralizar toxinas y virus. Potencian la funci—n inmune y est‡n presentes en el calostro bovino.

• Glicomacropeptido.

  Glicopeptido que se escinde de la molŽcula de kappa case’na durante la precipitaci—n de las case’nas en el proceso de elaboraci—n del queso, representa un 10-15% de la fracci—n proteica. Es rico en amino‡cidos de cadena ramificada (BCAA’s), deficiente en metionina y no contiene fenilalanina, presenta la capacidad de neutralizar toxinas microbianas, inhibir la adhesi—n de bacterias cariogŽnicas y virus como el de la gripe, regula el sistema inmune, promueve el crecimiento de las bifidobacterias y regula la circulaci—n sangu’nea con acci—n antihipertensiva y antitromb—tica. Adem‡s, reduce las secreciones g‡stricas, la movilidad estomacal y estimula la liberaci—n de hormona relacionada con la saciedad como colecistoquinina. Presenta beneficios sobre el desarrollo cerebral y potencia el aprendizaje. Inhibe la formaci—n de placa dental y caries. No contiene fenilalanina por lo que suele usarse en alimentaci—n para fenilcetonuria.

• Albœmina sŽrica bovina.

  Representa del 5-10% de la prote’na y es de gran tama–o. Tiene la capacidad de unirse a grasas y movilizarlas en el organismo para obtener energ’a o formar membranas. Posee capacidad antioxidante, protegiendo a las grasas de la oxidaci—n y adem‡s inhibe factores tumorales.

• Lactoferrina.

  Se encuentra en el calostro y la leche, representa œnicamente del 1-2% del contenido proteico. Se considera una molŽcula con acci—n defensiva, antimicrobiana, antioxidante, antiinflamatoria, anticancer’gena y con propiedades sobre la regulaci—n del sistema inmune.

• Factores de crecimiento.

  Se encuentran mayoritariamente en el calostro bovino, especialmente durante las primeras horas del nacimiento del ternero y su concentraci—n va descendiendo con el paso del tiempo. Las aplicaciones principales de los factores de crecimiento del calostro bovino son alteraciones de la piel, salud gastrointestinal, salud —sea, artritis o reducir efectos secundarios del consumo de antiinflamatorios no esteroideos.

Los pŽptidos de suero pasan de forma r‡pida a travŽs del tracto gastrointestinal hasta llegar la zona del intestino donde van absorberse. Si el tama–o del pŽptido es el adecuado, pasa al torrente sangu’neo sin necesidad de ser hidrolizado a formas m‡s peque–as o amino‡cidos libres. De esta manera se consigue elevar m‡s r‡pidamente y en mayor medida los amino‡cidos plasm‡ticos que consumir otras formas de prote’nas o incluso que amino‡cidos en forma libre. Adicionalmente algunos pŽptidos presentes en el suero presentan beneficios adicionales sobre la salud como modulaci—n del sistema inmune o propiedades antiinflamatorias.

1. Whey Protein. Altern Med Rev. 2008 Dec;13(4):341-7.
2. Phillips SM, Hartman JW, Wilkinson SB. Dietary protein to support anabolism with resistance exercise in young men. J Am Coll Nutr. 2005 Apr;24(2):134S-139S.
3. Tang JE, Moore DR, Kujbida GW, Tarnopolsky MA, Phillips SM. Ingestion of whey hydrolysate, casein, or soy protein isolate: effects on mixed muscle protein synthesis at rest and following resistance exercise in young men. J Appl Physiol. 2009 Sep;107(3):987-92.
4. Kreider RB, Wilborn CD, Taylor L, Campbell B, Almada AL, Collins R, Cooke M, Earnest CP, Greenwood M, Kalman DS, Kerksick CM, Kleiner SM, Leutholtz B, Lopez H, Lowery LM, Mendel R, Smith A, Spano M, Wildman R, Willoughby DS, Ziegenfuss TN, Antonio J.
5. ISSN exercise & sport nutrition review: research & recommendations. J Int Soc Sports Nutr. 2010 Feb 2;7:7. doi: 10.1186/1550-2783-7-7.
6. Walzem RL, Dillard CJ, German JB. Whey components: millennia of evolution create functionalities for mammalian nutrition: what we know and what we may be overlooking. Crit Rev Food Sci Nutr 2002;42:353-375.
7. Tipton KD, Elliott TA, Cree MG, Aarsland AA, Sanford AP, Wolfe RR. Stimulation of net muscle protein synthesis by whey protein ingestion before and after exercise. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2007 Jan;292(1):E71-6.
8. Anthony JC, Anthony TG, Kimball SR, Jefferson LS. Signaling pathways involved in translational control of protein synthesis in skeletal muscle by leucine. J Nutr. 2001 Mar;131(3):856S-860S.
9. Cockburn E, Hayes PR, French DN, Stevenson E, St Clair Gibson A. Acute milk-based protein-CHO supplementation attenuates exercise-induced muscle damage. Appl Physiol Nutr Metab. 2008 Aug;33(4):775-83.
10. Hulmi JJ, Kovanen V, Lisko I, SelŠnne H, Mero AA. The effects of whey protein on myostatin and cell cycle-related gene expression responses to a single heavy resistance exercise bout in trained older men. Eur J Appl Physiol. 2008 Jan;102(2):205-13.
11. Nagaoka S. Studies on regulation of cholesterol metabolism induced by dietary food constituents or xenobiotics. J Jpn Soc Nutr Food Sci 1996;49:303-313
12. Hulmi JJ, Lockwood CM, Effect of protein/essential amino acids and resistance training on skeletal muscle hypertrophy: A case for whey protein. Stout JR. Nutr Metab (Lond). 2010 Jun 17;7:51.
13. Etzel MR. Manufacture and use of dairy protein fractions. J Nutr. 2004 Apr;134(4):996S-1002S.
14. Sousa GT, Lira FS, Rosa JC, de Oliveira EP, Oyama LM, Santos RV, Pimentel GD.
15. Dietary whey protein lessens several risk factors for metabolic diseases: a review. Lipids Health Dis. 2012 Jul 10;11:67.
16. Bioactive Components Milk and dairy products. Park, 2009 Wiley-Blackwell
17. Madureira AR, Pereira CI, Gomes AMP, Pintado M, Malcata FX . Bovine whey proteins Ð Overview on their main biological properties. Escola Superior de Biotecnologia, Rua Dr. Anto«nio Bernardino de Almeida, P-4200-072 Porto, Portugal
18. Tavares TG, Malcata FX. Whey Proteins as Source of Bioactive Peptides Against Hypertension.
19. Marshall K. Therapeutic applications of whey protein. Altern Med Rev. 2004 Jun;9(2):136-56.
20. Naclerio F. Utilizaci—n de las Prote’nas y Amino‡cidos como Suplementos o Integradores DietŽticos.
21. Di Pasquale, M.ÊAmino acids and protein for the athletes, The anabolic edge. 1997 Boca Raton New York.: CRC Press.
22. Hoffman JR, Falvo MJ. USA – Macronutrient Utilization During Exercise: Implications For Performance And Supplementation. Which Protein is best? International Society of Sports Nutrition Symposium, June 18-19, 2005, Las Vegas NV,
23. Farnfield MM, Carey KA, Gran P, Trenerry MK, Cameron-Smith Whey protein ingestion activates mTOR-dependent signalling after resistance exercise in young men: a double-blinded randomized controlled trial. D. Nutrients. 2009 Feb;1(2):263-75.
24. Cribb PJ, Williams AD, Stathis CG, Carey MF, Hayes A. Effects of whey isolate, creatine, and resistance training on muscle hypertrophy. Med Sci Sports Exerc. 2007 Feb;39(2):298-307.
25. Cooke MB, Rybalka E, Stathis CG, Cribb PJ, Hayes A. Whey protein isolate attenuates strength decline after eccentrically-induced muscle damage in healthy individuals. J Int Soc Sports Nutr. 2010 Sep 22;7:30.
26. Luhovyy BL, Akhavan T, Anderson GH. Whey proteins in the regulation of food intake and satiety. J Am Coll Nutr. 2007 Dec;26(6):704S-12S. Review. Ramesh Dairy Processing & Quality Assurance 2008
27. Separation Processes in The Food and Biotecnology Industries. Principles and applications. Gradison and Lewis 1996.
28. Dairy Processing Handbook. Chapter 15: 331-335Ê
29. Onwulata C, Huth P. Whey Processing, Functionality and Health Benefits.2008. Wicley -Blackwell
30. Young SN. How to increase serotonin in the human brain without drugs. J Psychiatry Neurosci. 2007 Nov;32(6):394-9.
31. Milk and Dairy Products in Human Nutrition: Production, Composition and Health. Park YW, Haelein GFW. May 2013 Wiley-Blacwell.
32. Buckley JD, Thomson RL, Coates AM, Howe PR, DeNichilo MO, Rowney MK. Supplementation with a whey protein hydrolysate enhances recovery of muscle force-generating capacity following eccentric exercise. J Sci Med Sport. 2010 Jan;13(1):178-81.
33. Kanda A, Nakayama K, Fukasawa T, Koga J, Kanegae M, Kawanaka K, Higuchi M. Post-exercise whey protein hydrolysate supplementation induces a greater increase in muscle protein synthesis than its constituent amino acid content. Br J Nutr. 2013 Feb 7:1-7.
34. Koopman R, Crombach N, Gijsen AP, Walrand S, Fauquant J, Kies AK, Lemosquet S, Saris WH, Boirie Y, van Loon LJ. Ingestion of a protein hydrolysate is accompanied by an accelerated in vivo digestion and absorption rate when compared with its intact protein. Am J Clin Nutr. 2009 Jul;90(1):106-15. doi: 10.3945/ajcn.2009.27474.
35. Seo WH, Lee HG, Baek HH. Evaluation of bitterness in enzymatic hydrolysates of soy protein isolate by taste dilution analysis. J Food Sci. 2008 Jan;73(1):S41-6.
36. Poortmans JR, Dellalieux O. Do regular high protein diets have potential health risks on kidney function in athletes? Int J Sport Nutr Exerc Metab. 2000 Mar;10(1):28-38.
37. Kucia M, Langhammer M, Gšrs S, Albrecht E, Hammon HM, NŸrnberg G, Metges CC. High-protein diet during gestation and lactation affects mammary gland mRNA abundance, milk composition and pre-weaning litter growth in mice. Animal. 2011 Feb;5(2):268-77.
38. Bar— L, Jimenez J, Mart’nez-FŽrez A, Bouza JJ. Bioactive milk peptidos and proteins. Puleva Biotech S.A. Camino de Purchil 66, 18004 Granada (Espa–a). Dpto. Ingenier’a Qu’mica, Universidad de Granada.
39. Alvarado Carrasco C, Guerra M. Lactosuero como fuente de pŽptidos bioactivos. An Venez Nutr v.23 n.1 Caracas jun. 2010.